Белки делят орехи учи ру
Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности например, протеинкиназы , либо за счёт специфичного связывания с другими молекулами. Архивировано 18 марта года. В апреле появляются бельчата, крошечные, голые, беспомощные.
Множество их комбинаций определяет большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям , которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс и другие комплексы.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки играют ключевую роль при иммунном ответе , они могут выполнять транспортную функцию например, гемоглобин , переносящий газы в крови , и альбумины , транспортирующие жиры , запасающую например, казеин молока , каталитическую пищеварительные ферменты , ДНК-полимераза и РНК-полимераза участвуют в матричных реакциях , структурную как примеры, из белка кератина состоят волосы и ногти, коллаген и эластин являются важными компонентами соединительной ткани , тубулин образует микротрубочки , рецепторную функцию в сигнальных системах клеток одним из примеров является белок родопсин , необходимый для работы зрительных рецепторов и обеспечивающий формирование нервного импульса в ответ на действие фотонов света.
Так же можно выделить несколько не столь значительных функций, например, энергетическую при истощении и функцию ядов белки-яды. Белки — важная часть питания животных и человека основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы , поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты , и часть должна поступать с белковой пищей.
В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. За впервые проведённое определение аминокислотной последовательности белка — инсулина — методом секвенирования Фредерику Сенгеру была присвоена Нобелевская премия по химии в году.
Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были установлены методом дифракции рентгеновских лучей , соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце х годов [3] [4] , за что в году они получили Нобелевскую премию по химии. Впервые белок был получен в виде клейковины в г. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных, в которых было отмечено свойство белков коагулировать денатурировать под воздействием нагревания или кислот.
В то время были исследованы такие белки, как альбумин «яичный белок» , фибрин белок из крови и глютен из зерна пшеницы. В начале XIX века уже были получены некоторые сведения об элементарном составе белков, было известно, что при гидролизе белков образуются аминокислоты.
Некоторые из этих аминокислот например глицин и лейцин уже были охарактеризованы. Голландский химик Геррит Мульдер на основе анализа химического состава белков выдвинул гипотезу, что практически все белки имеют сходную эмпирическую формулу.
В году Мульдер предложил первую модель химического строения белков. Основываясь на теории радикалов , он после нескольких уточнений пришёл к выводу, что минимальная структурная единица белка обладает следующим составом: C 40 H 62 N 10 O Эту единицу он назвал «протеином» Pr от др.
Сам термин «протеин» был предложен ещё шведским химиком Якобом Берцелиусом [6]. Согласно представлениям Мульдера, каждый белок состоит из нескольких протеинных единиц, серы и фосфора.
Например, он предложил записывать формулу фибрина как 10PrSP. Мульдер также исследовал продукты разрушения белков — аминокислоты и для одной из них лейцина с малой долей погрешности определил молекулярную массу — дальтон. По мере накопления новых данных о белках теория протеина стала подвергаться критике, но, несмотря на это, до конца х всё ещё считалась общепризнанной.
К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В конце х гг. Данилевский отметил существование пептидных групп CO—NH в молекуле белка [7] [8]. В году немецкий физиолог Альбрехт Коссель выдвинул теорию, согласно которой именно аминокислоты являются основными структурными элементами белков [9].
В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка и объяснил явление протеолиза. Однако центральная роль белков в организмах не была признана до года , когда американский химик Джеймс Самнер впоследствии — лауреат Нобелевской премии по химии показал, что фермент уреаза является белком [10].
Сложность выделения чистых белков затрудняла их изучение. В конце х годов компания Armour Hot Dog Co. Идея о том, что вторичная структура белков — результат образования водородных связей между аминокислотными остатками, была высказана Уильямом Астбери в году , но Лайнус Полинг считается первым учёным, который смог успешно предсказать вторичную структуру белков.
Позднее Уолтер Каузман , опираясь на работы Кая Линнерстрём-Ланга , внёс весомый вклад в понимание законов образования третичной структуры белков и роли в этом процессе гидрофобных взаимодействий. В конце х — начале х годов Фредерик Сенгер разработал метод секвенирования белков , с помощью которого он к году определил аминокислотную последовательность двух цепей инсулина [11] [12] [13] , продемонстрировав, что белки — это линейные полимеры аминокислот, а не разветвлённые как у некоторых сахаров цепи, коллоиды или циклолы.
Первые пространственные структуры белков, полученные методом дифракции рентгеновских лучей рентгеноструктурного анализа стали известны в конце х — начале х годов, а структуры, открытые с помощью ядерного магнитного резонанса — в х годах. В году Банк данных о белках Protein Data Bank содержал около 87 структур белков [16]. В XXI веке исследование белков перешло на качественно новый уровень, когда исследуются не только индивидуальные очищенные белки, но и одновременное изменение количества и посттрансляционных модификаций большого числа белков отдельных клеток , тканей или целых организмов.
Эта область биохимии называется протеомикой. С помощью методов биоинформатики стало возможно не только обработать данные рентгеноструктурного анализа , но и предсказать структуру белка, основываясь на его аминокислотной последовательности. В настоящее время криоэлектронная микроскопия крупных белковых комплексов и предсказание пространственных структур белковых доменов с помощью компьютерных программ приближаются к атомарной точности [17]. Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах молекулярная масса , но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах кДа.
Белки дрожжей , в среднем, состоят из аминокислотных остатков и имеют молекулярную массу 53 кДа. Самый большой из известных в настоящее время белков — титин — является компонентом саркомеров мускулов ; молекулярная масса его различных вариантов изоформ варьирует в интервале от до кДа.
Титин камбаловидной мышцы лат. Для определения молекулярной массы белков применяют такие методы, как гель-фильтрация , электрофорез в полиакриламидном геле , масс-спектрометрический анализ , седиментационный анализ и другие [19]. Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой pI — кислотностью среды pH , при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле например при электрофорезе.
В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны. Величина pI зависит от соотношения кислых и основных аминокислотных остатков в белке: у белков, содержащих много кислых аминокислотных остатков, изоэлектрические точки лежат в кислой области такие белки называют кислыми , а у белков, содержащих больше основных остатков, — в щелочной основные белки.
Значение pI данного белка также может меняться в зависимости от ионной силы и типа буферного раствора , в котором он находится, так как нейтральные соли влияют на степень ионизации химических группировок белка. Белки, связывающиеся с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными группами , часто являются основными белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.
Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами , к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам , относятся, например, кератин белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т.
Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора [19]. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относится большинство белков цитоплазмы , ядра и межклеточного вещества , в том числе нерастворимые кератин и фиброин. К гидрофобным относится большинство белков, входящих в состав биологических мембран , — интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют с гидрофобными липидами мембраны [22] у этих белков, как правило, есть и гидрофильные участки.
Как правило, белки достаточно стабильны в тех условиях температура, pH, давление, инфракрасное излучение и др. Резкое изменение этих условий приводит к денатурации белка. В зависимости от природы денатурирующего агента выделяют механическую сильное перемешивание или встряхивание , физическую нагревание, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком и химическую кислоты и щёлочи , поверхностно-активные вещества , мочевина денатурацию [19]. Денатурация белка может быть полной или частичной, обратимой или необратимой.
Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения водорастворимых белков с помощью солей аммония метод высаливания , и этот метод используется как способ их очистки [23].
Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения на латинице , например, для валина : Val, V [24] [25]. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 аминокислот [2] ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле, количество их вариантов очень велико: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из аминокислотных остатков небольшой белок может быть представлена более чем в 10 вариантах.
Цепочки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами , при большей степени полимеризации — белками , хотя это деление весьма условно. При синтезе белка на рибосоме первым N-концевым аминокислотным остатком обычно является остаток метионина , а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.
Линдстрём-Ланг предложил выделять 4 уровня структурной организации белков: первичную , вторичную , третичную и четвертичную структуры. Хотя такое деление несколько устарело, им продолжают пользоваться [5]. Первичная структура последовательность аминокислотных остатков полипептида определяется структурой его гена и генетическим кодом , а структуры более высоких порядков формируются в процессе сворачивания белка [26].
Хотя пространственная структура белка в целом определяется его аминокислотной последовательностью, она является довольно лабильной и может зависеть от внешних условий, поэтому более правильно говорить о предпочтительной или наиболее энергетически выгодной конформации белка [5].
Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка [27].
По степени гомологии сходства аминокислотных последовательностей белков разных организмов можно оценивать эволюционное расстояние между таксонами , к которым принадлежат эти организмы. Первичную структуру белка можно определить методами секвенирования белков или по первичной структуре его мРНК , используя таблицу генетического кода. Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков [26] :.
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:.
Исследования принципов укладки белков показали, что между уровнем вторичной структуры и атомарной пространственной структурой удобно выделять ещё один уровень — мотив укладки архитектура, структурный мотив. Рассмотрим для примера один из характерных мотивов строения белков.
Известно, что мотивы укладки являются довольно консервативными и встречаются в белках, которые не имеют ни функциональных, ни эволюционных связей. Для определения пространственной структуры белка применяют методы рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса и некоторые виды микроскопии.
Четвертичная структура или субъединичная, доменная — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.
Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул. Помимо пептидных цепей, в состав многих белков входят и неаминокислотные группы, и по этому критерию белки делят на две большие группы — простые и сложные белки протеиды. Простые белки состоят только из полипептидных цепей, сложные белки содержат также неаминокислотные, или простетические , группы. В зависимости от химической природы простетических групп среди сложных белков выделяют следующие классы [21] :. Физические свойства белка в клетке с учётом водной оболочки и краудинга макромолекул англ.
В пользу гипотезы о белке, как о упорядоченной «кристаллоподобной системе» — «апериодическом кристалле» [33] [34] — свидетельствуют данные рентгеноструктурного анализа вплоть до разрешения в 1 ангстрем [35] , высокая плотность упаковки [36] , кооперативность процесса денатурации [37] и другие факты [38]. В пользу другой гипотезы, о жидкообразных свойствах белков в процессах внутриглобулярных движений модель ограниченной прыжковой или непрерывной диффузии , свидетельствуют эксперименты по рассеянию нейтронов [39] , мёссбауэровской спектроскопии [40] [41].
Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах.
Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислотных остатков, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический код представляет собой способ перевода нуклеотидной последовательности ДНК через РНК в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Этот код определяет соответствие трёхнуклеотидных участков РНК, называемых кодонами , и определённых аминокислот, которые включаются в состав белка: последовательность нуклеотидов АУГ, например, соответствует метионину.
Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов , то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот [2] , то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Три кодона являются незначащими: они служат сигналами остановки синтеза полипептидной цепи и называются терминаторными кодонами , или стоп-кодонами [42]. В подавляющем большинстве случаев белки живых организмов синтезируются на рибосомах — многокомпонентных молекулярных машинах, присутствующих в цитоплазме клеток.
Процесс синтеза полипептидной цепи рибосомой на матрице мРНК называется трансляцией [42]. Рибосомный синтез белков принципиально одинаков у прокариот и эукариот , но различается в некоторых деталях.
Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения [43]. У эукариот же первичный транскрипт сначала должен пройти серию модификаций и переместиться в цитоплазму к месту локализации рибосом , прежде чем может начаться трансляция. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду [44]. Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного остатка в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом.
Во время начальной стадии трансляции, инициации, инициаторный обычно метиониновый кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена аминоацилированная метиониновая тРНК.
После узнавания стартового кодона к малой субъединице рибосомы присоединяется большая субъединица, и начинается вторая стадия трансляции — элонгация. Образование пептидной связи между последним аминокислотным остатком растущего пептида и аминокислотным остатком, присоединённым к тРНК, катализируется рибосомальной РНК рРНК , образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы.
Этот центр позиционирует атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез. В рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу [42].
У низших грибов и некоторых бактерий известен дополнительный нерибосомный, или мультиферментный способ биосинтеза пептидов, как правило, небольших и необычной структуры. Синтез этих пептидов, обычно вторичных метаболитов , осуществляется высокомолекулярным белковым комплексом, NRS-синтазой, без непосредственного участия рибосом. NRS-синтаза обычно состоит из нескольких доменов или отдельных белков, осуществляющих селекцию аминокислот, образование пептидной связи и высвобождение синтезированного пептида.
Вместе эти домены составляют модуль. Каждый модуль обеспечивает включение одной аминокислоты в синтезируемый пептид. NRS-синтазы, таким образом, могут состоять из одного или более модулей. Иногда в состав этих комплексов входит домен, способный изомеризовать L-аминокислоты нормальная форма в D-форму [45] [46].
Короткие белки могут быть синтезированы химическим путём с использованием методов органического синтеза , например, химического лигирования [47]. Чаще всего химический синтез пептида происходит в направлении от C-конца к N-концу, в противоположность биосинтезу на рибосомах. Кроме того, этот способ также используется для получения ингибиторов некоторых ферментов [48]. Химический синтез позволяет вводить в состав белков аминокислотные остатки, не встречающиеся в обычных белках, например такие, к боковым цепям которых присоединены флюоресцентные метки.
Химические методы синтеза белков имеют ряд ограничений: они неэффективны при длине белка более аминокислотных остатков, искусственно синтезированные белки могут иметь неправильную третичную структуру и у них отсутствую характерные посттрансляционные модификации см. После завершения трансляции большинство белков подвергается дальнейшим химическим модификациям, которые называются посттрансляционными модификациями [49].
Известно более двухсот вариантов посттрансляционных модификаций белков [50]. Посттрансляционные модификации могут регулировать продолжительность существования белков в клетке, их ферментативную активность и взаимодействия с другими белками. В ряде случаев посттрансляционные модификации являются обязательным этапом созревания белка, в противном случае он оказывается функционально неактивным.
Например при созревании инсулина и некоторых других гормонов необходим ограниченный протеолиз полипептидной цепи, а при созревании белков плазматической мембраны — гликозилирование. Посттрансляционные модификации могут быть как широко распространёнными, так и редкими, вплоть до уникальных. Примером универсальной модификации служит убиквитинирование присоединение к белку цепи из нескольких молекул короткого белка убиквитина , которое служит сигналом к расщеплению этого белка протеасомой [51].
Другой распространённой модификацией является гликозилирование — считается, что около половины белков человека гликозилировано [52].
Один и тот же белок может подвергаться многочисленным модификациям. Так, гистоны белки, входящие в состав хроматина у эукариот в разных условиях могут подвергаться более чем различным модификациям [54].
Синтезируемые в цитоплазме эукариотической клетки белки должны транспортироваться в разные органоиды клетки: ядро , митохондрии , эндоплазматический ретикулум ЭПР , аппарат Гольджи , лизосомы и др. Для попадания в определённый отдел клетки белок должен обладать специфической меткой. В большинстве случаев такой меткой является часть аминокислотной последовательности самого белка лидерный пептид, или сигнальная последовательность белка , но в некоторых случаях меткой служат посттрансляционно присоединённые к белку олигосахариды [56].
Транспорт белков в ЭПР осуществляется по мере их синтеза, так как рибосомы, синтезирующие белки с сигнальной последовательностью для ЭПР, «садятся» на специальные белки на его внешней мембране [57]. Из ЭПР в аппарат Гольджи, а оттуда в лизосомы и на внешнюю мембрану или во внеклеточную среду белки попадают путём везикулярного транспорта. В ядро белки, обладающие сигналом ядерной локализации , попадают через ядерные поры.
В митохондрии и хлоропласты белки, обладающие соответствующими сигнальными последовательностями, попадают через специфические белковые поры-транслокаторы при участии шаперонов. Поддержание правильной пространственной структуры белков принципиально для их нормального функционирования. Неправильное сворачивание белков, приводящее к их агрегации, может быть вызвано мутациями, окислением , стрессовыми условиями или глобальными изменениями в физиологии клетки.
Агрегация белков является характерным признаком старения организма. Считается, что неправильное сворачивание белков является причиной или усугубляет такие заболевания, как муковисцидоз , лизосомная болезнь накопления англ. В процессе эволюции клетками было выработано четыре основных механизма для противодействия агрегации белков. Первые два — повторное сворачивание переукладка с помощью шаперонов и расщепление протеазами — встречаются как у бактерий, так и у высших организмов.
Аутофагия и накопление неправильно свёрнутых белков в особых немембранных органеллах характерны для эукариотов [29] [59]. Возвращаясь на место кладки, белки практически не ошибались с извлечением именно «своих» орехов.
В Калифорнийском университете в городе Беркли действует, в частности, Институт нейронаук им. Хелен Уиллс. Профессор Люсия Джейкобс из этого института заинтересовалась опытами над белками, обратила внимание на накопленный в Беркли корпус наблюдений за белками и заинтересовалась, могут ли эти данные пригодиться при лечении болезни Альцгеймера.
Как известно, болезнь Альцгеймера , связанная с прогрессирующей деградацией личности, сопровождается накоплением амилоидных бляшек в мозге. В начале развития болезнь Альцгеймера характеризуется утратой способности запоминать новую информацию. В частности, новые воспоминания не формируются из-за угнетения функции гиппокампа. Именно поэтому Джейкобс решила поднять наработки о том, увеличивается ли гиппокамп у белок в конце лета-начале осени, когда зверьки запасаются орехами.
Выяснилось, что у белок-самцов гиппокамп в этот период действительно изменяется, но не по размеру, а по строению нейронных связей. В этот период гиппокамп самцов структурно приближается к гиппокампу самок, а беличьи самки действительно лучше находят спрятанные орехи, а также рациональнее распределяют их на своей территории.
В ходе этих исследований также было установлено, что белка умеет оценивать риски. Она способна различать четыре типа орехов по пищевой ценности и вкусности, причём, чем ценнее орех, тем активнее она его перепрятывает, в тем более укромные места запрятывает и тем старательнее закапывает. Иными словами, белке доступна классификация по категориям.
В году английскими исследователями также было установлено , что белка, закапывающая орехи, следит за тем, нет ли поблизости других белок, которые могли бы подсмотреть, что она делает. Видя белок или бурундуков, каролинская белка не только пытается прикрывать телом то место, где закладывает или закапывает орех, но и обманывает нежелательных свидетелей, имитируя закапывание ореха, тогда как сама всё это время держит орех или жёлудь во рту. Как вы уже убедились, Калифорнийский университет в Беркли — настоящий центр изучения беличьей этологии в США.
Поэтому неудивительно, что в лаборатории Джейкобса этого университета разрабатывается робот-белка, в котором должны быть реализованы уже изученные когнитивные и сенсорные способности белок, а также их локомоция. Движения белки наиболее близки к паркуру, однако зверька сложно заставить в полной мере показать свои «спортивные возможности», так как белка не склонна рисковать.
В исследовании от года было описано, как для белок расставляли искусственные «ветки» со специально задаваемой пластичностью, оснащённые сенсорами, чтобы оценить требуемую силу толчка и упругость сочленений при известном весе машины.
Материал собирали, наблюдая за уже известными нам каролинскими серыми белками, а также за чёрными белками оба этих вида обитают в кампусе Беркли. Таким образом, биомеханика сложных движений белки сочетающая полёт и прыжок уже подробно изучена.
На основе этих наработок в Пекинском университете удалось собрать робота , сравнимого с белкой по размеру и динамике движений:. Примерные размеры робота в сравнении с монетой , а также положение его сочленений перед прыжком и после прыжка:.
Пока робот-белка остаётся чисто механическим. Интересно, насколько разнообразные сенсоры и модули компьютерного зрения можно было бы на него установить. Тем не менее, бионическая белка открывает путь к созданию совершенно новых роботов, которые при решении определённых задач например ремонт проводов могли бы конкурировать с беспилотниками.
Поисковые способности белок, классификационные умения и беличье поведение, связанное с припрятыванием, также представляются вполне реализуемыми на данном этапе развития нейронных сетей. Также белка очень удобна, чтобы изучать ситуативную расширяемость памяти видоизменение гиппокампа. Если все описанные разработки получат развитие, то, надеюсь, будет продолжение и у этой статьи. Переводчик, PM, автор, просветитель-любитель.
Поиск Настройки. Время на прочтение 7 мин. Робототехника Научно-популярное Мозг Биология. Беличья память Пьер Лавене Pierre Lavenex , учёный-нейрофизиолог из Калифорнийского университета в Беркли в середине х попытался конкретизировать, как именно белки запоминают, где припрятали запасы. Поисковые эксперименты Напомню, что объём оперативной кратковременной памяти у среднего человека составляет около 7 единиц. Линии указывают кто с кем знаком. Ваш адрес email не будет опубликован.
Перейти к содержимому 2 февраля начался основной тур олимпиады Учи. Кубики можно переворачивать, нажимая на стрелки, и убирать, перетаскивая на белое поле слева.
Белки и орехи; Белки делят орехи. За каждый ход можно брать любое количество орехов больше 0, но строго меньше половины от оставшихся. Проигрывает тот, кто не сможет сделать ход. Звери в заповеднике; Закрась все пустые квадраты так, чтобы одинаковые звери нашли друг к другу путь.
